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Adp-Induzierte Tyrosinphosphorylierung in Humanen Thrombozyten

Hardy Schweigel

Published by Sudwestdeutscher Verlag Fur Hochschulschriften AG
ISBN 10: 3838133684 / ISBN 13: 9783838133683
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Title: Adp-Induzierte Tyrosinphosphorylierung in ...

Publisher: Sudwestdeutscher Verlag Fur Hochschulschriften AG

Binding: Paperback

Book Condition: New

Book Type: Paperback

Description:

Paperback. 116 pages. Dimensions: 8.7in. x 5.9in. x 0.3in.Die posttranslationale Modifizierung von Aminosureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle fr Src-Homologie 2 (SH2)-Domnen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Domnnen fr die qualitative und semi-quantitative Beschreibung der Tyrosinphosphorylierung in stimulierten undoder inhibierten Thrombozyten. Weiterfhrend wurden diese Proteindomnen genutzt, um intra-zellulre und phosphorylierte Bindungspartner aus humanen Thrombozyten zu isolieren. Identifizierte Proteine wurden unabhngig in mehreren Testsystemen validiert und so ein umfangreiches Protein-Protein-Interationsnetzwerk konstruiert, dass detailliertere Einblicke in die ADP-induzierten Signalwege humaner Thrombozyten erlaubt. Die in dieser Arbeit etablierten Methoden knnen darber hinaus auf weitere Zelltypen bertragen werden, um Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen. This item ships from multiple locations. Your book may arrive from Roseburg,OR, La Vergne,TN. Bookseller Inventory # 9783838133683

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Synopsis: Die posttranslationale Modifizierung von Aminosäureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle für Src-Homologie 2 (SH2)-Domänen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Domännen für die qualitative und semi-quantitative Beschreibung der Tyrosinphosphorylierung in stimulierten und/oder inhibierten Thrombozyten. Weiterführend wurden diese Proteindomänen genutzt, um intra-zelluläre und phosphorylierte Bindungspartner aus humanen Thrombozyten zu isolieren. Identifizierte Proteine wurden unabhängig in mehreren Testsystemen validiert und so ein umfangreiches Protein-Protein-Interationsnetzwerk konstruiert, dass detailliertere Einblicke in die ADP-induzierten Signalwege humaner Thrombozyten erlaubt. Die in dieser Arbeit etablierten Methoden können darüber hinaus auf weitere Zelltypen übertragen werden, um Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen.

About the Author: Nach dem Studium der Biochemie/Molekularbiologie an der Universtität Hamburg von 2003 bis 2008 mit den Schwerpunkten Signaltransduktion und Tumorbiologie widmete sich der Autor bis 2012 in seiner Promotion am Universitätsklinikum Hamburg-Eppendorf spezifischen Proteininteraktionen in Thrombozyten.

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