Design stabiler und katalytisch aktiver (betaalpha)8-Barrel Enzyme: Experimentelle Rekonstruktion der Evolution neuer (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch ... von (betaalpha)4-Halbbarreln (German Edition)

 
9783838114415: Design stabiler und katalytisch aktiver (betaalpha)8-Barrel Enzyme: Experimentelle Rekonstruktion der Evolution neuer (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch ... von (betaalpha)4-Halbbarreln (German Edition)
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Das (betaalpha)8-Barrel gehört zu den häufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme früh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewährt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Länge ? dem (betaalpha)4-Halbbarrel ? entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunächst inaktive Chimäre HisAF hergestellt. Anschließend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivität der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden können und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur großen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben.

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About the Author:

Dr. Jörg Claren, geboren in Bedburg, studierte von 1997-2003 Biologie an der Universität zu Köln. Die Promotion erfolgte von 2004-2008 mit der vorliegenden Arbeit am Institut für Biophysik und physikalische Biochemie der Universität Regensburg.

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Claren, Jörg
ISBN 10: 3838114418 ISBN 13: 9783838114415
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Book Description Condition: New. Publisher/Verlag: Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften | Experimentelle Rekonstruktion der Evolution neuer (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch die Rekombination von (betaalpha)4-Halbbarreln | Das (betaalpha)8-Barrel gehört zu den häufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme früh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewährt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Länge dem (betaalpha)4-Halbbarrel entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunächst inaktive Chimäre HisAF hergestellt. Anschließend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivität der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden können und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur großen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben. | Format: Paperback | 260 pp. Seller Inventory # K9783838114415

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Jörg Claren
Published by Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015 (2015)
ISBN 10: 3838114418 ISBN 13: 9783838114415
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Book Description Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015, 2015. Taschenbuch. Condition: Neu. Neuware - Das (betaalpha)8-Barrel gehört zu den häufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme früh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewährt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Länge dem (betaalpha)4-Halbbarrel entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunächst inaktive Chimäre HisAF hergestellt. Anschließend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivität der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden können und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur großen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben. 260 pp. Deutsch. Seller Inventory # 9783838114415

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Jörg Claren
Published by Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015 (2015)
ISBN 10: 3838114418 ISBN 13: 9783838114415
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BuchWeltWeit Inh. Ludwig Meier e.K.
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Book Description Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015, 2015. Taschenbuch. Condition: Neu. Neuware - Das (betaalpha)8-Barrel gehört zu den häufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme früh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewährt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Länge dem (betaalpha)4-Halbbarrel entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunächst inaktive Chimäre HisAF hergestellt. Anschließend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivität der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden können und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur großen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben. 260 pp. Deutsch. Seller Inventory # 9783838114415

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Jörg Claren
Published by Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015 (2015)
ISBN 10: 3838114418 ISBN 13: 9783838114415
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Book Description Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015, 2015. Taschenbuch. Condition: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Neuware - Das (betaalpha)8-Barrel gehört zu den häufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme früh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewährt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Länge dem (betaalpha)4-Halbbarrel entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunächst inaktive Chimäre HisAF hergestellt. Anschließend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivität der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden können und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur großen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben. 260 pp. Deutsch. Seller Inventory # 9783838114415

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Jörg Claren
Published by Südwestdeutscher Verlag, Russian Federation (2012)
ISBN 10: 3838114418 ISBN 13: 9783838114415
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The Book Depository EURO
(London, United Kingdom)
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Book Description Südwestdeutscher Verlag, Russian Federation, 2012. Paperback. Condition: New. Language: German . Brand New Book. Das (betaalpha)8-Barrel gehört zu den häufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme früh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewährt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Länge dem (betaalpha)4-Halbbarrel entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunächst inaktive Chimäre HisAF hergestellt. Anschließend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivität der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden können und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur großen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben. This book was created using print-on-demand technology. Seller Inventory # KNV9783838114415

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