Suppini (21 results)
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In 8°, bross., pp. 88.
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Published by Palazzi, Milano 1973
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35 cm, bross. ill; pp. 209, fotografie in nero e col. con didascalia Ottimo.
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Taschenbuch. Condition: Neu. Relation Structure-Fonction de la protéine chaperon DnaK | Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères | Jean-Philippe Suppini | Taschenbuch | 188 S. | Französisch | 2012 | Presses Académiques Francophones | EAN 9783838170435 | Verantwortliche Person für die EU: OmniScriptum GmbH &… Co. KG, Bahnhofstr. 28, 66111 Saarbrücken, info[at]akademikerverlag[dot]de | Anbieter: preigu.
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Self-Portrait of Marco Basaiti (1470-1530), from Imperiale e Reale Galleria di Firenze.
Basaiti, Marco (After); F. Savoli (Del.); P. Suppini (Engraver).
Published by Firenze: La Societa Editrice, circa 1841-1846. 1846
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Taschenbuch. Condition: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de lib…ération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. 188 pp. Französisch.
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Taschenbuch. Condition: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -La protéine chaperon d'Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libérat…ion des polypeptides, couplés à des cycles d'hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d'interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.Books on Demand GmbH, Überseering 33, 22297 Hamburg 188 pp. Französisch.
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Taschenbuch. Condition: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libérati…on des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.
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